In der Natur wird die Produktion von Wasserstoffgas durch biologische Nanomaschinen katalysiert, die als Hydrogenasen bekannt sind. Diese Enzyme sorgen in vielen Mikroorganismen dafür, dass überschüssige Energie in Wasserstoffgas (H₂) umgewandelt wird, zum Beispiel als flüchtiges Nebenprodukt von Photosynthese oder Atmung. Hydrogenasen geben pro Sekunde mehr als 10.000 Moleküle H₂ ab, weshalb ein großes Interesse in der Aufklärung der enzymatischen Reaktionsprinzipien besteht. „In Zukunft wird möglich sein, Design-Hydrogenasen für die Produktion von H₂ als klimaneutralem Treibstoff einzusetzen“, erklärt Biophysiker Dr. Sven Stripp von der Freien Universität Berlin, der verantwortliche Autor der Studie.

„Die Hydrogenase-Reaktion ist im Prinzip sehr einfach“, erläutert Dr. Sven Stripp: Zwei Protonen (H⁺) würden unter Zuhilfenahme von zwei Elektronen als molekularem „Klebstoff“ zu H₂ umgesetzt. Diese Reaktion finde im Zentrum der Hydrogenase statt, das von einem Eisen-Schwefel-Molekül gebildet werde. „Wie Elektronen in dieses Zentrum gelangen, ist gut erforscht; genauso ist der Pfad bekannt, auf dem H₂ das Enzym verlässt“, betont Sven Stripp. In Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern aus Bochum und Linz gelang es seiner Arbeitsgruppe nun zum ersten Mal, auch die Zufuhr von Protonen experimentell zu verfolgen. Dafür machten sich die Berliner Biophysiker ein in der Natur häufig beobachtetes Phänomen zunutze: die gleichzeitige Bewegung von Elektronen und Protonen. Eine besonders aktive Hydrogenase wurde im Labor mit einem Farbstoff vermischt, der bei Beleuchtung mit grünem Licht ein Elektron an das Enzym abgibt. Aufgrund umfangreicher Vorarbeiten war bekannt, dass das katalytische Zentrum bei Aufnahme eines Elektrons auch ein Proton bindet. Änderungen der Proteinumgebung, die durch die Protonierung hervorgerufen werden, konnten dann per zeitaufgelöster Infrarot-Spektroskopie nachvollzogen werden.