Die Arbeitsgruppe Strukturbiochemie (Wahl) beschäftigt sich mit der Aufklärung der atomaren Strukturen von biologischen Makromolekülen und ihren Komplexen und der Untersuchung ihrer Funktionen über strukturinformierte funktionale Analysen.
Die Arbeitsgruppe Freund interessiert sich für die Mechanismen und die molekulare Logik, die die molekularen Interaktionen von Proteinen steuern. Der Schwerpunkt liegt auf Proteinen mit bekannter funktioneller Bedeutung für die adaptive Immunität oder die neuronale Funktion.

Die Studierenden kennen die chemischen und physikalischen Eigenschaften von Aminosäuren. Sie erfassen die Techniken und Strategien zur Isolierung von Proteinen und Proteinkomplexen. Sie beherrschen die Grundlagen der Proteinsequenzierung und Proteomik. Das Modul vermittelt die Unterschiede zwischen chemischen und enzymatischen Reaktionen. Nach Abschluss sind die Teilnehmerinnen bzw. Teilnehmer in der Lage, enzymatische Reaktionen zu charakterisieren und verschiedene Formen der Enzymhemmung zu unterscheiden.

Proteine:
Subzelluläre Fraktionierung, chromatographische und elektrophoretische Methoden der Proteinreinigung, funktionelle Charakterisierung von Proteinen, biochemische Methoden der Strukturaufklärung, immunologische Methoden der Proteinanalyse

Enzymkinetik:
Steady-State-Kinetik, Michaelis-Menten-Gleichung, Messung enzymatisch katalysierter Reaktionen, statistische Auswertung, Unterscheidung von nicht-kompetitiver, kompetitiver und unkompetitiver Hemmung

Aufgabengebiet:
Mitarbeit bei Lehrveranstaltungen der Biochemie, insbesondere beim Modul Proteine und Enzymkinetik (Vorbereitung, Durchführung und Nachbereitung des Praktikums).
 
Erwünscht:
Nachweis des erfolgreichen Abschlusses der für das Aufgabengebiet relevanten Module
21606a Seminar zum Praktikum Nukleinsäuren, Proteine und Enzymkinetik
21606b Praktikum Nukleinsäuren, Proteine und Enzymkinetik
Gute Kenntnisse der Biochemie; didaktisches und praktisches Geschick in der Anleitung von Studierenden.

Bewerbungen bitte nach Möglichkeit per Mail einreichen.