Klaus Möbius: Licht und Photosynthese

Licht und Photosynthese

Von den Purpurbakterien zu den grünen Pflanzen

Klaus Möbius

Der wichtigste Prozess auf der Erde ist zweifellos die Photosynthese, verdanken wir ihr doch den Sauerstoff zum Atmen und die Energiespeicher zum Leben. Vor mehr als drei Milliarden Jahren – lange bevor grüne Pflanzen erschienen – haben sich schon photosynthetisierende Bakterien entwickelt, die die Sonnenenergie optimal abernten konnten. Die Natur hat in der Evolution die Strategien für diesen Ernteprozess optimiert und auf den Photosynthese-Apparat der grünen Pflanzen übertragen. Neue Experimente – auch in Berlin – haben erkennen lassen, dass offenbar Symmetrien in den Proteinkomplexen der Photosynthese-Apparate eine wichtige Rolle spielen. Derartige Experimente sind nicht nur aus Sicht der Grundlagenforschung aufregend. Sie können auch wichtige Beiträge zu modernen Konzepten für die Synthese neuer Materialien für die effiziente Umwandlung von Sonnenenergie in elektrische Energie liefern.

"Alle Wesen leben vom Lichte, jedes glückliche Geschöpf, die Pflanze selbst kehrt freudig sich zum Lichte." (F. Schiller, "Wilhelm Tell", 1. Aufzug)

Alles Leben auf der Erde wird direkt oder indirekt durch die Photosynthese ermöglicht. Ihr verdanken wir alle Energiespeicher unserer Lebensprozesse und den Sauerstoff zum Atmen. Die Photosynthese wandelt die Energie des Sonnenlichts in nutzbare chemische Energie um. Die abgeerntete Sonnenenergie „ernährt“ nicht nur die photosynthetisierenden Organismen, z.B. Purpurbakterien, Cyanobakterien, Algen, Pflanzen, sondern auch Tiere, die diese Organismen fressen und letztlich auch die Menschen als Nutznießer der Nahrungskette.

Zur Geschichte der Photosynthese-Forschung

Es ist also nicht verwunderlich, dass die Photosynthese bereits seit Jahrhunderten die wissenschaftliche Neugier der Menschen beflügelt. Joseph Priestley gilt als der erste Naturforscher, der systematische Experimente zur Photosynthese durchgeführt hat: An einem sonnigen Tag im Jahre 1771 nahm er zwei Biergläser, stellte sie ans Fenster seiner Wohnküche in Yorkshire und fing zwei Mäuse, eine für jedes abgedeckte Bierglas. Er hatte den genialen Einfall, in eines der Gläser noch einen Zweig mit Minzblättern beizulegen, bevor er mit der Beobachtung der Mäuseaktivitäten begann. Zu seiner Verwunderung beobachtete er, dass die Maus in dem Bierglas ohne Minzzweig nur kurze Zeit am Leben blieb, während die andere Maus viel länger lebte. Er wiederholte dieses Experiment mit brennenden Kerzen an Stelle von lebenden Mäusen und stellte fest, dass die Kerze ohne Minze schnell erlosch, mit Minze dagegen viel länger brannte. Priestley folgerte daraus, dass die Luft durch Atmen oder Verbrennen „schlecht“ wird (in der Sprache seiner Zeit sich mit „phlogiston“ anreichert), sich aber durch das Zusammenwirken von Pflanze und Licht wieder in „gute“ Luft („dephlogisticated air“) verwandelt.

Durch die Pflanze wurde also ein bislang unbekanntes Gas erzeugt, das die Lebens- und Verbrennungsprozesse fördert. Wenige Jahre später haben systematische Experimente von Priestley in Leeds (und von Antoine Lavoisier in Paris) dazu geführt, dieses neue Gas als Sauerstoff zu identifizieren. Es konnte durch Erhitzen von Metalloxiden freigesetzt und durch Verbrennen organischer Substanzen als Kohlendioxid gebunden werden. Um 1780 war dann die „schlechte“ Luft in Priestleys Mäuseexperiment als CO2 erkannt. Es bedurfte aber noch jahrzehntelanger Forschungsanstrengungen in England, Holland, Deutschland und der Schweiz, bis Mitte des 19. Jahrhunderts die Nettoreaktions-Gleichung der Photosynthese grüner Pflanzen formuliert werden konnte: Kohlendioxid wird in Gegenwart von Wasser und Licht in Kohlehydrate („Biomasse“) und Sauerstoff umgewandelt („assimiliert“), d.h.:

CO2 + H2O ----> C(H2O) + O2

Dabei ist der grüne Blattfarbstoff (Chlorophyll) in den „Photosynthese-Maschinen“ der Pflanzen als Biokatalysator unverzichtbar.

Die durch Photosynthese produzierte Biomasse der Pflanzen und Wälder hat sich im Laufe der Jahrmillionen als Kohle, Erdöl und Erdgas abgelagert. Sie stellt somit eine gespeicherte Form der Sonnenenergie dar, die die Grundlage unseres zivilisatorischen Energiebedarfs bildet. Die „regenerativen“ Energieformen, wie z.B. Windkraft, Photovoltaik und Photothermik, vermeiden den Umweg über die photosynthetische Erzeugung von Biomasse und sind unter dem Stichwort „Nutzung der Solarenergie“ zu einem aktuellen Gegenstand von Forschung und Entwicklung geworden. Dass die aktuellen Anstrengungen zur Effizienzsteigerung der Photovoltaik, d.h. der direkten Umwandlung von Licht in elektrische Energie, von der Optimierungsstrategie der natürlichen Photosynthese lernen können, erscheint nahe liegend, sobald sie endlich denn verstanden ist.

Die Leistungsfähigkeit der Photosynthese ist gewaltig: Eine hundertjährige Buche mit ca. 200 Gramm Chlorophyll in ihren Blättern assimiliert an einem Sonnentag ca. 9500 Liter CO2. Dabei werden 12 Kilogramm Kohlehydrate und 9500 Liter O2 gebildet, was verdeutlicht, dass der Treibhaus-Effekt durch den CO2-Anstieg in unserer Atmosphäre nur durch den Erhalt des weltweiten Waldbestandes bekämpft werden kann. Es liegen seriöse Schätzungen vor, dass die jährliche Produktion von Biomasse durch die Photosynthese von grünen Pflanzen, Algen und Bakterien zurzeit etwa achtmal mehr Energie bereitstellt als die Weltbevölkerung jährlich verbraucht.

Die Nettoreaktions-Gleichung der Photosynthese ist seit 150 Jahren bekannt, ist sie damit aber bereits verstanden? Wenn mit „verstehen“ gemeint ist, dass alle evolutionär optimierten Arbeitsschritte zwischen Lichteinfall und Entstehung einer elektrischen Membranspannung zur nachgeschalteten CO2-Assimilation auf atomarer Ebene verstanden sind, muss die Antwort noch immer „nein“ lauten. Und dies, obgleich der interdisziplinären Photosynthese-Forschung heute mit der Laser- und magnetischen Resonanz-Spektroskopie, der Röntgenbeugung und Computersimulation einzigartige Instrumente zur Verfügung stehen, um das Verständnis voranzutreiben.

Noch 1886 hatte Ludwig Boltzmann, der Begründer der atomistischen Interpretation der Thermodynamik, geschrieben: „Der allgemeine Daseinskampf der Lebewesen ist daher nicht ein Kampf um die Grundstoffe […], sondern ein Kampf um die Entropie, welche durch den Übergang der Energie von der heißen Sonne zur kalten Erde disponibel wird. Diesen Übergang möglichst auszunutzen, breiten die Pflanzen die unermessliche Fläche ihrer Blätter aus und zwingen die Sonnenenergie in noch unerforschter Weise, ehe sie auf das Temperaturniveau der Erdoberfläche herabsinkt, chemische Synthesen auszuführen, von denen man in unseren Laboratorien noch keine Ahnung hat.“ (L. Boltzmann, „Populäre Schriften“, p. 25 ff, Wien, 1905)

Photosynthese-Forschung im Lichte des 20. und 21. Jahrhundert

Tatsächlich gab es im Verlauf des 20. Jahrhunderts Erkenntnissprünge in der Photosynthese-Forschung. Man lernte, zwischen den lichtgetriebenen Reaktionen (Lichtsammlung in „Antennen-Komplexen“ und Primärschritte des Elektronentransfers in „Reaktionszentren“) und den Dunkelreaktionen (CO2-Assimilation zu Kohlehydraten) zu unterscheiden. Die Dunkelreaktionen konnten zuerst entschlüsselt werden (Calvin-Benson Zyklus), wofür Melvin Calvin (UC Berkeley) 1961 den Nobelpreis für Chemie erhielt. Weitaus komplexer sind die lichtgetriebenen Elektronentransfer-Reaktionen zur Ladungstrennung über die Zellmembran. Sie laufen in mehreren Einzelschritten ab, wobei die kurzlebigen Zwischenprodukte nur eine Lebenserwartung von 10-12 bis 10-3 Sekunden haben, wodurch eine elektrische Batterie aufgeladen wird, die die langsamen Dunkelreaktionen energetisch antreibt. Die biologische „Photozelle“ wird durch die Proteinkomplexe der Reaktionszentren gebildet. Die Aufklärung des Zusammenhangs zwischen ihrer räumlichen sowie elektronischen Struktur und ihrer biologischen Funktion wird seit 20 Jahren weltweit mit allergrößten Anstrengungen betrieben. Die Lösung dieser Aufgabe kann nur durch interdisziplinäre Zusammenarbeit von Molekularbiologen, Biochemikern und Biophysikern gelingen und erfordert modernste Techniken der Proteinchemie, Röntgenkristallographie, ultraschnellen Laser- und hoch auflösenden magnetischen Resonanzspektroskopie, Molekulargenetik und quantenphysikalischen Computermodellierung.

Großartige Zwischenergebnisse konnten in den letzten Jahren auf dem langen Marsch zur Erforschung der photosynthetischen Primärprozesse erzielt werden. Herausragendes Beispiel ist die 1984 gelungene Aufklärung der dreidimensionalen Röntgenstruktur eines bakteriellen Reaktionszentrums, wofür Hartmut Michel, Johann Deisenhofer und Robert Huber (MPI Martinsried) 1988 den Nobelpreis für Chemie erhielten. Ein weiterer Durchbruch gelang 2001 den Berliner Arbeitsgruppen um Horst Tobias Witt (TUB) und Wolfram Saenger (FUB) mit der Entschlüsselung der dreidimensionalen Röntgenstruktur der „grünen“ Photosysteme I und II der Sauerstoff produzierenden Photosynthese.

Die aktuelle Forschung arbeitet mit Hochdruck an der Beantwortung fundamentaler Fragestellungen zu den molekularen Mechanismen der Primärprozesse der bakteriellen und pflanzlichen Photosynthese: Was sind die quantenphysikalischen Wechselwirkungen, die in den Antennenkomplexen der verschiedenen Organismen zum optimalen Einfangen des Sonnenlichts und in den Reaktionszentren zur optimalen Ausbeute der Lichtenergie für langlebige ladungsgetrennte Zustände der Kofaktoren (Chlorophylle, Chinone, Eisen-Schwefelzentren) führen? Wie sieht die dreidimensionale Anordnung der beteiligten Proteine und Kofaktoren im atomaren Detail aus und wie ändert sich diese Anordnung während des Photozyklus der Elektronentransfer-Schritte? Wie sehen die Elektronenverteilungen der Donatoren und Akzeptoren in der Elektronentransfer-Kette aus und wie werden sie für den Photosynthese-Prozess optimiert? Welche Rolle spielen die schwachen Wechselwirkungen zwischen den Kofaktoren und Aminosäure-Resten der umgebenden Proteinmatrix bei der Optimierung der Primärprozesse hinsichtlich Reaktionsgeschwindigkeit und Lichtausbeute? Wie lässt sich durch gezielte Mutationen der Reaktionszentren herausfinden, welche Details der Protein-Architektur eine Konsequenz des Evolutionsdrucks zur Optimierung der Primärprozesse sind? Lassen sich aus dem Vergleich von Wildtyp und Mutanten allgemeine Strategien erkennen, die die Natur zur Optimierung der Primärprozesse entwickelt hat? Könnten sie für die Entwicklung neuer photovoltaischer Zellen mit verbesserter Lichtausbeute und hohem Wirkungsgrad herangezogen werden? Welche Optimierungsstrategien hat die Natur bei der Weiterentwicklung der bakteriellen zur pflanzlichen Photosynthese beibehalten, die sich also als besonders robust in der Evolution bewährt haben? Schwierige Fragen an ein höchst komplexes Biosystem!

Röntgenstruktur der bakteriellen Antennenkomplexe
Abb 1: Röntgenstruktur der bakteriellen Antennenkomplexe (light-harvesting complexes). Die Komplexe LH-2 absorbieren das Licht und leiten die Anregungsenergie wie in einem „Lichttrichter“ zum größeren Komplex LH-1, der das Reaktionszentrum RC umschließt. Von dort wird die Energie auf den primären Donator, ein spezialisierter Dimer aus Bakteriochlorophyll-Molekülen im Reaktionszentrum, übertragen und der Elektronentransfer über die Membran in Gang gesetzt. Die Abbildung zeigt die Anordnung der Moleküle beim Blick auf die Membran-Oberfläche.
Abb.: Möbius

Die bakterielle Photosynthese

Konzeptionell gab es einen Durchbruch in der modernen Photosynthese-Forschung erst, nachdem sich seit etwa 1970 interdisziplinär arbeitende Gruppen von Physikern, Proteinchemikern und Molekularbiologen auf die strukturell einfachere bakterielle Photosynthese konzentrierten. Photosynthetisierende Purpurbakterien können zwar das Sonnenlicht optimal abernten, um Biomasse durch CO2-Assimilation zu produzieren, jedoch Wasser nicht spalten und daher keinen Sauerstoff erzeugen. Sie besitzen – außer einem hocheffizienten Antennen-Protein-Komplex – nur ein einziges Reaktionszentrum (und nicht zwei ineinander verschachtelte Reaktionszentren wie die grünen Pflanzen, s. u.), in dem die lichtgetriebene Ladungstrennung über die Membran erfolgt, d.h. die elektrische Batterie für die Dunkelreaktionen aufgebaut wird. Die Purpurbakterien sind viel älter als die Pflanzen und sie haben bereits vor mehr als drei Milliarden Jahren – in einer damals noch sauerstofffreien Atmosphäre – gelernt, Schwefelverbindungen und organische Stoffe als Elektronenquelle für den lichtinduzierten Elektronentransfer zu nutzen. Im Laufe der Evolution haben sich diese Bakterien in ökologische Nischen zurückgezogen. Die Sauerstoff erzeugenden Organismen – Cyanobakterien, Algen und Pflanzen – nutzen Wasser als Elektronenquelle und haben allmählich die Welt der Photosynthese dominiert. In ihren Nischen haben sich die Purpurbakterien bis heute erhalten, z.B. in Schwefelquellen oder Schlammschichten von Seen und Tümpeln.

Eine interessante Frage ist, welche Teile des bakteriellen Reaktionszentrums als evolutionär optimiert in den komplexeren Apparat der Sauerstoff erzeugenden Organismen übernommen wurden. Und wie sieht es mit den Antennen-Komplexen, den optimierten Lichtsammlern, bei den Bakterien und Pflanzen aus?

Bei den Purpurbakterien wird das Licht im roten und blau-grünen Spektralbereich von hunderten von Bakteriochlorophyll- und Carotenoid-Farbstoffmolekülen absorbiert und in einem spezialisierten Antennen-Proteinkomplex wie in einem „Lichttrichter“ zum Reaktionszentrum geleitet. Dort werden speziell funktionalisierte Bakteriochlorophyll-Moleküle („special pair“- Elektronendonatoren) vom Licht angeregt, wodurch die Elektronentransferschritte in Gang gesetzt werden. Wie die 1995 durch Richard Cogdell und Mitarbeiter (Glasgow) aufgeklärte dreidimensionale Röntgenstruktur in ästhetisch schöner Weise erkennen lässt, sind die einzelnen Lichtsammler-Einheiten in hoher Symmetrie ringförmig angeordnet, um möglichst effizient die Anregungsenergie zu dem Reaktionszentrum zu leiten.

Das bakterielle Reaktionszentrum, d.h. der kleinste Proteinkomplex, der lichtgetriebenen Elektronentransfer bewerkstelligen kann, durchdringt die Zellmembran mit seiner Länge von etwa 4,5 Nanometern. Dieses Zentrum hat je nach Bakterienart (z.B. den Organismen Rhodobacter sphaeroides bzw. Rhodopseudomonas viridis) ein Molekulargewicht von etwa 100.000 bzw. 150.000. Entsprechend besteht das Reaktionszentrum aus drei bzw. vier Protein-Untereinheiten. Sie bilden das Rückgrat für die eingelagerten Kofaktoren

(Bakteriochlorophylle, Bakteriophäophytine, Chinone, Eisen(2+)-Ionen), entlang der die Pfade für den lichtinduzierten Elektronentransfer verlaufen. Von beiden Organismen wurden die Transmembran-Reaktionszentren isoliert und kristallisiert. Die anschließende Röntgenstruktur-Analyse lieferte die räumliche Anordnung der Aminosäuren und Kofaktoren in den Protein-Untereinheiten mit atomarer Auflösung. Für Rhodopseudomonas viridis wurde dies zuerst von Michel, Deisenhofer und Huber geleistet, für Rhodobacter sphaeroides von George Feher und Mitarbeitern (UC San Diego) sowie Jim Norris und Mitarbeitern (Argonne Natl. Laboratory). In beiden Organismen ist die Anordnung der Kofaktoren im Wesentlichen durch gleiche Symmetriemerkmale gekennzeichnet!

Röntgenstruktur
Abb. 2: Röntgenstruktur der Kofaktoren des bakteriellen Reaktionszentrums von Rhodobacter sphaeroides mit angedeutetem Proteingerüst, in das die Kofaktoren eingelagert sind. Herausragendes Merkmal ist die zweizählige Rotationssymmetrie um die Achse C2 senkrecht zur Membran-Oberfläche. Die Abkürzungen für die Kofaktoren bedeuten: P865 primärer Donator (Bakteriochlorophyll-Dimer), B Bakteriochlorophyll, H Bakteriophäophytin, Q Ubichinon, Fe zweifach positiv geladenes Eisen. Die Indizes A und B kennzeichnen die beiden Proteinzweige, von denen aber nur der A-Zweig für den Elektronentransfer genutzt wird.
Abb.: Möbius

Wie aus Abb. 2 ersichtlich, zeichnet sich die Anordnung durch eine nahezu perfekte zweizählige Rotationssymmetrie C2 um eine Achse senkrecht zur Membranoberfläche aus. Das heißt, die Anordnung der Kofaktoren stimmt nach Drehung um 180 Grad mit ihrer ursprünglichen Anordnung überein. Diese Symmetrie bleibt bei allen bisher untersuchten Reaktionszentren von verschiedenen Purpurbakterien erhalten. Wie Abbildung 2 weiterhin zeigt, wird aber interessanterweise von den beiden symmetrieäquivalenten Elektronentransferpfaden – die vom primären Elektronendonator P, einem Bakteriochlorophyll-Dimer, über monomere Bakteriochlorophylle B und -phäophytine H zu den Chinonen QA und QB führen – in der Natur nur ein einziger Pfad benutzt. Aus Symmetriegründen sollten doch beide Transferpfade, d.h. entlang des A-Zweigs und des B-Zweigs der Protein-Untereinheiten, äquivalent sein. Welcher evolutionäre Vorteil von der Einweglösung, d.h. der Bevorzugung nur eines Pfades (entlang des A-Zweigs) erzielt wird, ist zzt. noch ungeklärt und gibt Anlass zu zahlreichen Spekulationen. Subtile Symmetriebrüche der räumlichen und elektronischen Struktur durch schwache Wechselwirkungen mit der Proteinumgebung müssen im Spiel sein. Sie werden weltweit mit ausgefeilten Methoden der Röntgen-, optischen und Infrarot-Spektroskopie sowie der magnetischen Elektronenspin-Resonanz (EPR) an Hand von gezielt konstruierten Mutanten untersucht, um funktional wichtige Wechselwirkungen von unwichtigen zu trennen. Derartige Experimente laufen zzt. auch im Berliner Sonderforschungsbereich Sfb 498 der Deutschen Forschungsgemeinschaft („Protein-Kofaktor-Wechselwirkungen in biologischen Prozessen“), z.B. in den EPR-Arbeitsgruppen von Robert Bittl, Klaus Möbius und Dietmar Stehlik an der Freien Universität Berlin sowie Wolfgang Lubitz an der Technischen Universität Berlin (jetzt MPI Mülheim/Ruhr).

Die pflanzliche Photosynthese

Im gleichen Sonderforschungsbereich gelang kürzlich den Arbeitsgruppen Witt (Technische Universität Berlin) und Saenger (Freie Universität Berlin) die Aufklärung der Röntgenstrukturen der Photosysteme I und II der Sauerstoff erzeugenden Photosynthese – ein Riesenerfolg! In der biologischen Photozelle von grünen Pflanzen, Algen und Cyanobakterien sind die Antennen-Komplexe und Reaktionszentren nicht länger voneinander getrennt. Photosystem I und Photosystem II bilden in Serie geschaltete Elektronentransfer-Ketten von Kofaktoren („Z-Schema“), die nach Lichtanregung zusammen das zur Wasserspaltung benötigte Oxidationspotential aufbringen (s. Abb. 3).

Photosysteme
Abb. 3: Z-Schema des lichtinduzierten Elektronentransfers in den Photosystemen I und II pflanzlicher Photosynthese. Die primären Donatoren der beiden Photosysteme, P680 bzw. P700, absorbieren Licht unterschiedlicher Wellenlänge (680 bzw. 700 Nanometer), wodurch angeregte Donatoren P* entstehen. Beide Photosysteme sind durch Elektronentransferketten in zwischengeschalteten Protein-Kofaktor-Komplexen (Cytochrom- und Plastocyanin-Komplexe), die an die Thylakoid-Membran gebunden sind, miteinander verschachtelt. Abkürzungen: Mn-Komplex Wasser spaltender Protein-Mangan-Komplex; YZ und YD Tyrosine; Ph Phäophytin; QA und QB Chinone; b6f Cytochrom-Komplex; Pc Plastocyanin-Komplex; A0 Chlorophyll; A1 Chinon; FX, FB, FA Eisen-Schwefel-Zentren; Fd Ferredoxin-Flavoprotein-Komplex; NADP Nicotinamid-adenin-dinucleotid-phosphat; ADP Adenosin-di-phosphat; ATP Adenosin-tri-phosphat.
Abb.: Möbius

Die einzeln aus Cyanobakterien isolierten und kristallisierten Photosysteme bestehen aus mindestens 12 Protein-Untereinheiten (Photosystem I) bzw. 17 Untereinheiten (Photosystem II) mit ihren jeweiligen Kofaktoren. Sie stellen mit ihren Molekulargewichten von etwa 350.000 die bisher größten Membran-Proteine dar, deren dreidimensionale Struktur mit atomarer Auflösung bestimmt werden konnte.

Ein Gefühl für die ästhetische Schönheit der Protein-Architektur können wohl nur die 2001 veröffentlichten Computerbilder vermitteln. Einen Eindruck ihrer Komplexität vermittelt die Zahl der identifizierten Moleküle. So liefert beispeilsweise die Kristallstruktur von Photosystem I die Anordnung von 12 Protein-Untereinheiten mit ihren eingebetteten 127 Kofaktoren (96 Chlorophylle, 2 Phyllochinone, 3 Fe4S4-Cluster, 22 Carotenoide und 4 Lipide) sowie einem Ca2+-Ion und 201 Wassermolekülen.

Membranoberfläche
Abb. 4: Blick senkrecht zur Membranoberfläche auf das Photosystem II mit seinen Helices der Protein-Untereinheiten und Kofaktoren. Zur Zuordnung der Proteinuntereinheiten und deren Abkürzungen, siehe A. Zouni et al. (2001) in den Literaturhinweisen.
Abb.: Möbius

Abb. 4 zeigt die Kristallstruktur von Photosystem II. Die erreichte Auflösung erlaubt die Identifizierung der größeren Protein-Untereinheiten sowie die Bestimmung von Ort und Orientierung der Kofaktoren. Ein ganz wesentlicher Aspekt bei der Arbeit der Berliner Gruppen ist die Tatsache, dass das kristallisierte Photosystem II den intakten Wasser spaltenden Komplex (Mn-Komplex) enthält, d.h. die Kristalle produzieren Sauerstoff unter Lichteinstrahlung. Erstmals konnten somit direkt atomare Informationen über Lage, Größe und Zusammensetzung des Wasser spaltenden Proteinkomplexes mit seinem Mangan-Cluster als Biokatalysator für die Wasseroxidation gewonnen werden. Für die Photosynthese-Forschung ist es nun sehr spannend, wie sich diese neuen Röntgenstruktur-Informationen mit früher gewonnenen Informationen vertragen, die durch indirekte spektroskopische Methoden gewonnen wurden.

Äußerst spannend sind auch die neu entfachten Diskussionen über evolutionäre Strategien der Natur zur Optimierung der Photosynthese. Die neuen Strukturdaten erhärten den Verdacht, dass zwischen dem Reaktionszentrum der Purpurbakterien und dem Photosystem II grüner Pflanzen strukturelle und funktionelle Ähnlichkeiten bestehen. Die Erkenntnis, dass alle Reaktionszentren auf ähnlichen Aufbauprinzipien beruhen, die zu optimierter Lichtsammlung und Ladungstrennung führen, hat neue Spekulationen über evolutionäre Verknüpfungen zwischen den Reaktionszentren der verschiedenen Organismen und dem Aufbau des Urtyps aller Reaktionszentren vor mehr als drei Milliarden Jahren beflügelt.

Auf der Basis der Röntgenstrukturen haben die gegenwärtigen interdisziplinären Forschungsanstrengungen der Biophysiker, Biochemiker und Molekularbiologen große Erfolgschancen, den Zusammenhang zwischen Struktur, Dynamik und biologischer Funktion aufzuklären. Aus der Vielzahl von immer detaillierteren Einzelbeobachtungen versuchen auch theoretische Physiker, die Grundprinzipien zu destillieren, die zur Optimierung der Effizienz der lichtgetriebenen Primärprozesse von der Natur unter Evolutionsdruck entwickelt wurden. Ludwig Boltzmann hätte sicher seine Freude gehabt an dem Stand der Erkenntnisse, der heute –

115 Jahre nach seinem Aufsatz in den „Populären Schriften“ – in unseren Laboratorien über die Umwandlung von Sonnenlicht in chemische Energie erreicht wurde.

Ausgehend von diesem Erkenntnisstand bleibt aber auch für die Zukunft noch viel zu tun in der Photosynthese-Forschung. Ein Beispiel ist die Anwendung von Photosynthese-Strategien bei der chemischen Synthese neuer Materialien für praxisgerechte Solarzellen. Forschung und Entwicklung auf diesem Gebiet sind intellektuell faszinierend, herausfordernd und höchst aktuell. Dies beweist der ungebrochene Boom an Veröffentlichungen über biomimetische Modellkomplexe der Photosynthese. Zum Beispiel wurden auch an der FU Berlin von Harry Kurreck und Mitarbeitern (Institut für Organische Chemie) international geschätzte Pionierarbeiten bei der Synthese derartiger Modellkomplexe mit hoher Lichtausbeute und langlebigen ladungsgetrennten Donator-Akzeptor-Zuständen geleistet. Und auch im Berliner Sonderforschungsbereich Sfb 498 ist die Modellierung der Photosynthese Gegenstand aktiver Forschung. Natürliche und künstliche Photosynthese: Aufregende interdisziplinäre Forschungsaufgaben warten auf ihre Lösung – noch und gerade zu Beginn des 21. Jahrhunderts, 230 Jahre nach Joseph Priestley.

 

Literatur
  • Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R., and Michel, H. (1985): Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. Nature Vol. 318, 618-624.
  • Allen, J.P., Feher, G., Yeates, T.O., Komiya, H., and Rees, D.C. (1987): Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: The cofactors. Proceedings of the National Academy of Sciences USA Vol. 84, 5730-5734.
  • Chang, C.H., El-Kabbani, O., Tiede, D., Norris, J.R., and Schiffer, M. (1991): Structure of the membrane-bound protein photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry Vol. 30, 5352-5360.
  • McDermott, G., Prince, S.M., Freer, A.A., Hawthornthwaite-Lawless, A.M., Papiz, M.Z. Cogdell, R.J., and Isaacs, N.W. (1995): Crystal structure of an integral membrane light-harvesting complex from photosynthetic bacteria. Nature Vol. 374, 517-521.
  • Stowell, M.H.B., McPhillips, T.M., Rees, D.C., Soltis, S.M., Abresch, E.C., and Feher, G. (1997): Light-induced structural changes in photosynthetic reaction center: Implications for mechanisms of electron-proton transfer. Science Vol. 276, 812-816.
  • Hoff, A.J. and Deisenhofer, J. (1997): Photophysics of photosynthesis. Physics Reports Vol. 287, 1-247.
  • Kurreck, J., Niethammer, D., and Kurreck, H. (1999): Primärprozesse der Photosynthese und ihre Modellierung. Chemie in unserer Zeit Vol. 33, 72-83.
  • Möbius, K. (2000): Primary processes in photosynthesis: What do we learn from high-field EPR spectroscopy? Chemical Society Reviews Vol 29, 129-139.
  • Zouni, A., Witt, H.T., Kern, J., Fromme, P., Krauß, N., Saenger, W., and Orth, P. (2001): Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 Å resolution. Nature Vol. 409, 739-743.
  • Jordan, P., Fromme, P., Witt, H.T., Klukas, O., Saenger, W., and Krauß, N. (2001): Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 Å resolution. Nature Vol. 411, 909-917.
  • Heathcote, P., Fyfe, P.K., and Jones, M.R. (2002): Reaction centres: The structure and evolution of biological solar power. Trends in Biochemical Sciences Vol. 27, 79-87.

 

Glossar

ADP: Adenosin-di-phosphat

Akzeptor: Elektronen aufnehmendes Molekül im Elektronentransfer-Prozess

Antennenkomplex: Licht sammelnder (light harvesting, LH) Protein-Farbstoff-Komplex. In photosynthetisierenden Purpurbakterien unterscheidet man zwischen LH-1 und LH-2, je nach Zahl der im Protein angeordneten Farbstoffmoleküle (Bakteriochlorophylle und Carotenoide). LH-2 sind die äußeren Antennenkomplexe, LH-1 die inneren, die direkt das Reaktionszentrum umgeben.

Assimilation: Fixierung des Kohlendioxids in Form von Kohlehydraten mit Hilfe der Photosynthese

ATP: Adenosin-tri-phosphat, dient der Zelle als Quelle für gespeicherte chemisch Energie. In den Dunkelreaktionen der Photosynthese wird ATP, zusammen mit protoniertem NAPD (NADPH), zur Reduktion von CO2 und Synthese der Kohlehydrate genutzt.

Donator: Elektronen abgebendes Molekül im Elektronentransfer-Prozess

Elektronenspin-Resonanz (EPR): Der Kernspin-Resonanz (NMR) verwandte spektroskopische Methode zur Charakterisierung der molekularen Wechselwirkungen von ungepaarten Elektronenspins. Die EPR liefert atomare Details über Struktur und Dynamik von Proteinkomplexen.

Kofaktor: Molekül oder Metallion, das für die enzymatische Wirkung von Proteinen unverzichtbar ist.

Magnetische Resonanz: Die magnetischen Momente von Kern- oder Elektronenspins richten sich analog zu Kompassnadeln in Magnetfeldern aus, wodurch Zustände unterschiedlicher Energie entstehen. Durch Einstrahlen von Radio- oder Mikrowellen passender Frequenz können resonanzhaft Übergänge zwischen diesen Zuständen erzwungen werden. Die magnetische Resonanz der Kernspins (nuclear magnetic resonance, NMR) wird z.B. in der Kernspin-Tomografie genutzt, die der Elektronenspins (electron paramagnetic resonance, EPR) z.B. zur Aufklärung der Elektronenverteilung in Molekülkomplexen.

Membran in der Biologie: Phospholipid Doppelschicht mit hydrophilen (Wasser liebenden) Oberflächen und hydrophobem (Wasser hassendem) Inneren. Viele biologische Prozesse laufen in Zellmembranen ab.

NADP: Nicotinamid-adenin-dinucleotid-phosphat; die protonierte Form wird mit NADPH abgekürzt.

Photosystem I, Photosystem II: Reaktionszentren der Sauerstoff erzeugenden Photosynthese in Cyanobakterien, Algen und grünen Pflanzen

Primärprozesse: Lichtinduzierte Elektronentransfer-Reaktionen der Photosynthese P680, P700, P870, P960: Primäre Donatoren für den lichtinduzierten Elektronentransfer im Photosystem II, Photosystem I sowie in Reaktionszentren der Purpurbakterien Rhodobacter sphaeroides und Rhodopseudomonas viridis. Die Zahlen bezeichnen die langwelligen Absorptionsmaxima der Donatoren (in Nanometern).

Reaktionszentrum: Protein-Farbstoff-Komplex, in dem nach Lichtanregung die primären Elektronentransfer-Prozesse ablaufen.

Röntgenstruktur: Durch Beugung von Röntgenstrahlung an Kristallen gewonnene dreidimensionale Anordnung der Atome im Proteinkomplex.

Wasserspaltender Komplex: Wasser oxidierender Protein-Mangan-Komplex im Photosystem II, der als Kofaktor ein Cluster von vier spezifisch angeordneten ManganIonen enthält.

Z-Schema: Z-förmige Anordnung (entsprechend ihren Redox-Potentialen) der Partner des lichtgetriebenen Elektronentransfers zwischen den Donatoren und Akzeptoren der pflanzlichen Photosynthese. Der Elektronentransfer wird im Z-Schema von zwei hintereinander geschalteten Lichtreaktionen in den Photosystemen I und II getrieben, die durch Cytochrom- und Plastocyanin-Proteinkomplexe miteinander verbunden sind.