Den molekularen Mechanismus der Wasserstofferzeugung verstehen

Wissenschaftler der Freien Universität entwickeln Methode zur Untersuchung der Wasserstofferzeugung durch Algen Enzyme

Nr. 284/2016 vom 25.08.2016

Biophysiker der Freien Universität Berlin und der Ruhr-Universität Bochum haben eine Methode entwickelt, mittels derer der Mechanismus der natürlichen Wasserstofferzeugung verstanden werden kann. In den dafür verantwortlichen Enzymen kann der sogenannte katalytische Kofaktor – der “Motor“ der Wasserstoffumsetzung – durch Einwirkung sichtbaren Lichtes nach Wunsch verändert werden. „Durch dieses Austauschen haben wir die Möglichkeit, den Aufbau und die Funktion des Kofaktors in der Produktion von Wasserstoff besser zu verstehen“, erklärt Dr. Sven Stripp, wissenschaftlicher Mitarbeiter am Institut für experimentelle Physik der Freien Universität Berlin, der die Studie gemeinsam mit Dr. Michael Haumann leitete. „Unsere Methode liefert das Werkzeug, individuelle Schritte der Katalyse zu identifizieren.“ Nur mit dieser Information könne es der Anorganischen Chemie gelingen, biomimetische Verbindungen zu synthetisieren, die es auch im industriellen Maßstab mit der Aktivität der Algen Enzyme aufnehmen können. Letztendlich gehe es dabei um saubere Energie, erklärt der Biophysiker. Die Ergebnisse der Forschung wurden in der jüngsten Ausgabe der Fachzeitschrift PNAS online publiziert.

„Wasserstoff spielt eine wichtige Rolle als ‚Treibstoff der Zukunft‘, da in diesem ultraleichten Gas enorm viel Energie steckt“, erklärt Sven Stripp. Die industrielle Produktion von Wasserstoff sei jedoch kostenintensiv und basiere auf fossilen Brennstoffen. Um eine Alternative zu entwickeln, untersuchen die Wissenschaftler die natürliche Wasserstoffproduktion von Bakterien und Grünalgen. „Hier findet man organische Nano-Maschinen, also Enzyme, die in der Sekunde bis zu 1.000 Moleküle Wasserstoff abgeben können, die so genannten Hydrogenasen“, erläutert der Biophysiker. Herzstück und Motor der Wasserstoffproduktion sei das katalytische Zentrum aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen; diese bildeten kristallartige Strukturen und seien mit Kohlenmonoxid-Molekülen „frisiert“. In ihrer Forschungsarbeit entwickelten die Wissenschaftler um Sven Stripp und Michael Haumann eine neuartige Methode, um die Kohlenmonoxid-Liganden in ihrer natürlichen Umgebung auszutauschen – nur mithilfe sichtbaren Lichtes und durch Untersuchung per Wärmestrahlung; genutzt wurde dabei Infrarot Spektroskopie. Auf diese Weise bleibe die Hydrogenase intakt, und es könnten Schlüsse auf den molekularen Mechanismus gezogen werden. „Man kann sich das etwa so vorstellen, als würden wir bei voller Fahrt in den Motor klettern und die Zündkerzen wechseln“, sagt Sven Stripp.

Die Publikation

Moritz Senger, Stefan Mebs, Jifu Duan, Florian Wittkamp, Ulf-Peter Apfel, Joachim Heberle, Michael Haumann, and Sven Timo Stripp (2016): „Stepwise isotope editing of [FeFe]-hydrogenases exposes cofactor dynamics“, in: PNAS online, URL: pnas.org/content/113/30/8454, DOI: 10.1073/pnas.1606178113

Kontakt

Dr. Sven Stripp, Wissenschaftlicher Mitarbeiter am Institut für experimentelle Physik der Freien Universität Berlin, Telefon: 030 / 838-55069, E-Mail: sven.stripp@fu-berlin.de